МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ

МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ, укорочение мышцы, в результате к-рого она производит механич. работу. M. с. обеспечивает способность животных и человека к произвольным движениям. Наиболее важная составная часть мышечной ткани - белки (16,5-20,9%), в т. ч. контрактильные, обусловливающие способность мышцы к сокращению. Значит, интерес представляют механоактивные миофибриллярные белки, изучение к-рых было начато В. Кюне (1864). Важные данные, характеризующие физико-химич. и биохимич. свойства механоактивных мышечных белков, были получены А. Я. Данилевским (1881-88). В 1-й пол. 20 в. В. А. Энгельгардт и M. H. Любимова (1939) установили, что осн. контрактиль-ный белок мышц - миозин - обладает аденозинтрифосфатазной активностью, а А. Сент-Дьёрдьи и Ф. Б. Штрауб показали (1942-43), что входящий в состав миофибрилл белок состоит в основном из 2 компонентов - миозина и актина. Взаимодействие этих фибриллярных белков и лежит в основе феномена сокращения самых различных контрактильных органелл и органов движения (см. Мышцы). Периодич. изменение физич. состояния мышечных белков, обусловливающее возможность попеременного сокращения и расслабления мышц и выполнения ими механич. работы, очевидно, связано с определёнными дающими энергию биохимич. процессами. Энгельгардтом и Любимовой (1939-42) было обнаружено, что особым образом приготовленные из миозина нити при взаимодействии с раствором АТФ резко изменяют свои механич. свойства (эластичность и растяжимость). Одновременно происходит расщепление АТФ с образованием АДФ и неорганич. фосфата. Это открытие заложило фундамент для нового направления в биохимии- механохимии M. с. В дальнейшем Сент-Дьёрдьи и Штрауб показали, что истинным сократит, белком является не миозин, а его комплекс с актином - актомиозин. Сокращению при взаимодействии с АТФ подвергаются как вымоченные в воде или 50%-ном глицерине мышечные волокна, так и нити, приготовленные из актомиозиновых гелей (синерезис геля). Эти опыты подтверждают, что энергия, необходимая для сокращения мышц, освобождается в результате взаимодействия актомиозина с АТФ с расщеплением последнего на АДФ и Н₃РО₄. При этом освобождается большое количество энергии (8-10 ккал, или 33,5-41,9 кдж, на 1 моль АТФ). Однако истинный механизм этой реакции остаётся всё ещё неясным. Полагают, что терминальная фосфатная группировка АТФ при взаимодействии с актомиозином переносится на миозин без промежуточного образования тепла с образованием богатой энергией фосфорилированной формы актомиозина, способной к сокращению. Мол. масса миозина, определённая методом ультрацентрифугирования, близка к 500 тыс. Молекула миозина может быть расщеплена без разрыва кова-лентных связей на более мелкие субъединицы (рис. 1): 2 "тяжелые" полипептидные цепочки с мол. массой св. 210 000 и 2 (по др. данным, 3) коротких ("лёгких") полипептида с мол. массой ок. 20 000 каждый.

Рис. 1. Структура молекулы миозина. Молекула состоит из 2 больших и 2 малых (коротких) цепей. Большие цепи образуют длинный "хвост" молекулы; ее "головка" состоит из концов больших цепей и 2 малых цепей. (Мол масса отдельных цепей определялась методом ультрацентрифугирования после дезагрегации молекулы миозина 5 M солянокислым гуанидином, а также трипсином.)

По данным электронной микроскопии, молекула миозина состоит как бы из 2 частей - утолщённой "головки" и длинного " хвоста ". Общая длина молекулы - ок. 1600 А. Большое число соответственно расположенных в пространстве макромолекул миозина образует в поперечнопо-лосатом волокне толстые (миозиновые) нити. В образовании поперечных мостиков между толстыми (миозиновыми) и тонкими (актиновыми) нитями непосредственно участвуют, по-видимому, "головки" миозиновых молекул. Мол. масса мономера актина близка к 46 000 (ранее принималась ок. 70 000). Установлена и его первичная структура: число, природа и последовательность включения в полипептидную цепь аминокислотных остатков. Молекулы фибриллярного актина (Ф-актина) образованы 2 спиральными цепочками, состоящими из множества бусинок - молекул глобулярного актина (мономера актина, или Г-актина). В саркомерах поперечнополосатого волокна нити Ф-актина пространственно отграничены от нитей миозина. Взаимодействие систем двух типов нитей осуществляется за счёт энергии, освобождающейся при  расщеплении АТФ в присутствии ионов Ca²⁺(рис. 2). T. к. при работе мышц АТФ постоянно потребляется, для длит, осуществления двухфазной мышечной деятельности необходимо непрерывное

Рис. 2 Гипотетические схемы мышечного сокращения CL - конфигурация толстых и тонких нитей в расслабленной мышце; изменение положения нитей при сокращении, 6 - модель скольжения (по X. Хаксли);  - модель скручивания (по Подольскому).

восстановление АТФ - её ресинтез. Ресинтез АТФ из АДФ и H₃PO₄ сопряжен с рядом дающих энергию превращений. Важнейшие из них: 1) перенос фосфатной группы с фосфокреатина (КрФ) на АДФ. Эта реакция обеспечивает быстрый, происходящий уже во время сокращения мышцы, ресинтез АТФ за счёт потребления креатинфосфата; 2) глико-генолиз, или гликолиз (расщепление гликогена или глюкозы с образованием молочной к-ты); 3) тканевое дыхание (образование АТФ в митохондриях мышечных волокон за счет энергии окисления гл. обр. углеводов, жирных K-T и ненасыщенных фосфолипидов). Нек-рое количество АТФ может образовываться также в результате миокиназной реакции из АДФ: 2 АДФ <>АМФ + АТФ Фос-форилироваяие креатина за счет АТФ с образованием КрФ осуществляется в процессе гликолиза и тканевого дыхания. Ресинтез КрФ и гликогена происходит гл. обр. в фазе отдыха после расслабления мышцы. Скелетная мышца, находящаяся в анаэробных условиях или в условиях кислородного голодания (гипоксии), способна к выполнению некоторого кол-ва работы. Однако утомление в этих случаях наступает значительно раньше, чем в присутствии кислорода, и сопровождается накоплением в мышце молочной кислоты.

А В. Палладиным, Д. Л. Фердманом, H. H. Яковлевым и др. получены данные о биохимической сущности тренировки мышц. С. E. Севериным продемонстрирована способность дипептидов (карнози-на, анзерина) восстанавливать работоспособность утомленных мышц и влиять на передачу нервных импульсов с нерва на мышцу.

После сокращения, вызванного раздражением с нерва или электрич. током, мышца вскоре переходит в расслабленное состояние, хотя содержание АТФ в мышечных волокнах почти не меняется. Установлено, что миофибриллы обладают способностью взаимодействовать с АТФ и сокращаться в ее присутствии лишь при наличии в среде ионов Ca²⁺. Наибольшая сократит, активность наблюдается при концентрации Ca²⁺ ок. 10~⁶ -10~⁵ моль. При понижении содержания Ca²⁺ до 10~⁷ моль или ниже мышечные волокна теряют способность к укорочению и развитию напряжения (тянущей силы) в присутствии АТФ. По совр. представлениям, в покоящейся мышце концентрация ионов Ca²⁺ поддерживается ниже этой пороговой величины вследствие их связывания структурами (трубочками и пузырьками) саркоплазматической сети. Связывание - это не простая адсорбция, а активный физиологич. процесс, осуществляемый за счёт энергии, освобождающейся при расщеплении АТФ в присутствии ионов Mg. Этот механизм получил название Са-насоса (по аналогии с ^натриевым насосом"). T. о., пребывание живой мышцы (при наличии в ней достаточного кол-ва АТФ) в расслабленном состоянии - результат снижения под действием Са-насоса концентрации ионов Ca²⁺ в среде, окружающей миофибриллы, ниже предела, при к-ром ещё возможно проявление АТФ-азной активности и сократимости актомиозиновых структур волокна. Сокращение волокна при раздражении с нерва (или электрич. током) - результат внезапного изменения проницаемости и, как следствие, выхода из цистерн И трубочек саркоплазматической сети и т. н. Т-системы ионов Ca²⁺ в межфибриллярное пространство. Поперечные трубочки Т-системы, расположенные на уровне Z-дисков и содержащие Ca²⁺, сообщаются с поверхностной мембраной волокна; поэтому волна деполяризации быстро распространяется по системе трубочек и достигает глубоко расположенных участков волокна. После затухания нервного импульса в результате действия Са-насоса концентрация Ca²+ в межфибриллярном пространстве быстро снижается до пороговой величины и мышца переходит в исходное расслабленное состояние, пока новый импульс не вызовет повторение всего цикла. Потерю актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться при снижении концентрации ионов Ca²⁺ ниже 10^-7 моль связывают с присутствием в контрак-тильной системе особого белка - т oпон и н а. При его отсутствии актомио-зин реагирует in vitro (в пробирке) с АТФ практически и в отсутствии Ca²⁺. В физиологических условиях (in vivo) тропонин - постоянный компонент кон-трактильной системы мышечного волокна (тропонин-тропомиозиновый комплекс).

Двухфазный механизм M. с. не исчерпывается изложенными представлениями. У нек-рых насекомых (жуки, пчелы, мухи, комары и др.) частота сокращений мышц крыльев много выше частоты поступающих нервных импульсов. Эти мышцы подчинены не нейрогенному, а миогенному ритму. Они могут совершать колебания (осциллировать) неск. сот раз в 1 сек. Осцилляция этих мышц не связана с изменением концентрации Ca²⁺ в саркоплазме мышечных волокон. Возможность автоматич. двухфазной деятельности клеточных органелл движения в присутствии АТФ можно наблюдать на клеточных моделях - сперматозоидах, мерцательном эпителии, унду-лирующих мембранах трипаносом и др. Осцилпяция органелл движения происходит с обычной для данного вида клеток скоростью при постоянной концентрации Ca и продолжается до тех пор, пока в растворе сохраняется известный избыток АТФ. Механизм такой осцилляции органелл движения, а также мио-фибрилл, по-видимому, может быть понят лишь исходя из существования взаимосвязи между ферментативной активностью (способностью расщеплять АТФ) и состоянием (конформаци-ей) макромолекул сократительного субстрата.

Лит. см при ст. Мышцы. И. И. Иванов.